Il y a quelques chevauchements dans les sites d`édition d`ARN et les changements d`acides aminés dans les canaux de Drosophila et de potassium de calmar de la superfamille KV2. Deux des cinq sites que nous décrivons dans Drosophila ne sont pas édités dans le gène sqKV2 (Notez les sites rouges dans la Fig. 8), et l`un des trois sites d`édition restants, trouvés dans la drosophile et le calmar, produit une mutation ponctuelle différente dans sqKV2. Alors que l`édition de Thr671 dans le Shab modifie ce résidu en alanine, la mutation alignée dans sqKV2 convertit une sérine en glycine. En outre, les conséquences de ces changements diffèrent dans chaque type de canal. Par exemple, le site d`édition Y → C de sqKV2 (Fig. 8) n`influence pas significativement la relation conductance-tension, et il ralentit la désactivation par un facteur de deux par rapport à la construction génomique. 3 le changement inverse dans Shab (C → Y) dans un fond entièrement édité produit un décalage hyperpolarisant significatif au point médian de l`activation et a très peu d`impact sur la constante de temps de désactivation par rapport à la construction entièrement modifiée (tableau 1 et Fig. 5A). Une autre différence entre les canaux KV2 dans le calmar et le Drosophila concerne l`inactivation. Dans le calmar, l`effet le plus prononcé sur le taux d`inactivation est un ralentissement d`inactivation de ~ 1,5 fois lorsque la cystéine est substituée à la tyrosine génomique au résidu qui s`aligne avec le 660 de Shab. Nos résultats révèlent presque aucun effet sur le taux d`inactivation lors de la mutation de ce résidu dans le Shab. L`effet le plus important observé pour une mutation ponctuelle était le résidu 681 dans le segment S6 (Fig.

6). Le taux d`inactivation est plus rapide pour le résidu modifié, la valine, que pour l`isoleucine génomique. Cela est d`accord avec les résultats pour sqKV2, bien que l`ampleur de l`effet est plus grande dans Shab. La conservation des sites d`édition entre ces deux orthologues suggère que leur rôle est préservé par la sélection évolutive. Le défi pour nous est d`apprendre si cette conservation est due aux conséquences biophysiques des mutations d`édition, ou peut-être en raison des effets des mutations sur la biogenèse ou le trafic des canaux dans les systèmes nerveux de ces animaux. Une autre question concerne la nécessité d`une régulation enzymatique de ces sites et le rôle de ce règlement dans le développement et l`adaptation aux changements dans l`environnement. Dans le canal sqKV 1.1, par exemple, vingt-deux des vingt-six sites d`édition de l`ARN substituent un plus grand acide aminé pour un plus petit. 34 ce même schéma est observé dans les protéines intracellulaires des organismes qui se sont adaptés aux environnements froids; l`acide aminé plus petit et modifié peut permettre aux protéines de plus de souplesse à des températures plus basses. 34 par conséquent, d`une part sur la diminution parallèle observée de TEAo et Cao2 + bloc de Shab, dans des conditions qui permettent le passage de Na +, et d`autre part sur la base de structures cristallines présentant des ions Ca2 + liés au filtre de sélectivité carbonyles [37], nous émettons l`hypothèse que le Ca2 + bloque le Shab de Drosophila et d`autres canaux K + comme le Shaker [25], par liaison à l`entrée des pores, probablement au-dessus du premier site de liaison K + (S1).